一 、简述和论述
1、酸碱性质氨基酸可分为哪几大类？分别包括哪些氨基酸？
中性氨基酸可分为五类：脂肪族氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸
芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸
含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸
含硫基氨基酸：半胱氨酸、甲硫氨酸
亚氨基酸：脯氨酸
酸性氨基酸：天门冬氨酸、谷氨酸
碱性氨基酸：精氨酸、赖氨酸、组氨酸
2、蛋白质的α—螺旋结构模型。其要点是什么？
螺距为0.54nm
●含3.6个氨基酸残基
●13个原子 3.613
●每个AA残基占0.15nm
●转100°
●肽链内形成氢键
●通常，蛋白质分子为右手-螺旋
右手α螺旋空间位阻较小，符合立体化学的要求，在肽链折叠中容易形成，构象稳定
影响α螺旋形成的因素：
①R基的大小：较大的难形成，如多聚Ile
②R基的电荷性质：不带电荷易形成
③Pro：（1）-NH参与环的形成，C-N不能旋转（2）无法提供质子，不能形成链内氢键
3、β—折叠(β—pleated sheet)与α—螺旋比较有何特点？
-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿状折叠构象；在-折叠中，-碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm；
-折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；也可以在同一肽链的不同部分之间形成。几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直；
-折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。
4、写出基本氨基酸的三字符、一字符。
甘氨酸 Gly G 丙氨酸 Ala A 缬氨酸 Val V 亮氨酸 Leu L 异亮氨酸 Ile I 苯丙氨酸 Phe F 酪氨酸 Tyr Y 色氨酸 Try W 丝氨酸 Ser S 苏氨酸 Thr T 半胱氨酸 Cys C 甲硫氨酸Met M天门冬氨酸Asp D 谷氨酸 Glu E 天门冬酰胺Asn N 谷氨酰胺 Gln Q精氨酸 Arg R 赖氨酸 Lys H 组氨酸 His H 脯氨酸 Pro P
5、试述蛋白质的胶体性质，并说明其原理。
因为蛋白质分子直径一般在2nm~20nm的范围内，所以蛋白质溶液是胶体溶液。蛋白质分子表面分布着亲水氨基酸的极性R基，通常与水分子结合着，故蛋白质溶液是亲水胶体，具有亲水胶体的一些典型性质，如具有半通透性、丁达尔效应和具有布朗运动等。
因为蛋白质的相对分子质量大，在溶液中形成的颗粒较大，因此，不能通过半透膜
6、在pH=4的溶液中，二十种基本氨基酸的带电情况及在直流电场中的泳动方向。
二、名词解释
1、基本氨基酸：是指构成蛋白质最常见的20种氨基酸，分别为：
甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、甲硫氨酸、天门冬氨酸、谷氨酸、天门冬酰胺、谷氨酰胺、精氨酸、赖氨酸、组氨酸、脯氨酸
2、α-碳原子：在氨基酸中，与羧基相邻的碳原子称为α-碳原子
3、两性电解质：既含有酸性基团，又含有碱性基团的电解质。氨基酸即为一种两性电解质
4、氨基酸的等电点：当在某一pH值时，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的pH值称为氨基酸的等电点
5、肽：由两个以上的氨基酸通过肽键连接起来的化合物，称为肽
6、肽键：由1个氨基酸的α-氨基与另1个氨基酸的α-羧基缩合失去1分子水而形成的化学键叫做肽键
7、二肽：两个氨基酸由1个肽键连接而成的化合物称为二肽
8、多肽：含有10个以上氨基酸的肽称为多肽
9、蛋白质的两性解离：与氨基酸相似，蛋白质既可以在酸性溶液中解离，也可以在碱性溶液中解离，但其解离情况比氨基酸复杂，可解离基团包括末端的α-NH2、α-COOH及可解离的侧链R基
10、蛋白质的等电点：对某一蛋白质而言，当在某一pH值时，其所带的正、负电荷恰好相等（净电荷为零），这一pH值就称为该蛋白的等电点
11、蛋白质的沉淀反应：蛋白质的稳定性是相对的、暂时的、是有条件的。当改变条件时，稳定性就会被破坏，蛋白质就从溶液中沉淀出来，这就是蛋白质的沉淀作用
12、盐溶：中性盐对蛋白质的溶解度有显著的影响，这种影响具有双重性。低浓度的中性盐可以增加蛋白质的溶解度，称为盐溶
13、盐析：高浓度的中性盐可降低蛋白质的溶解度，使蛋白质发生沉淀，这种由于在蛋白质溶液中加入大量中性盐，使蛋白质沉淀析出的作用称为盐析
14、蛋白质的变性：在某些物理化学因素影响下，可使蛋白质分子的空间结构解体，从而使其活性丧失，这称为变性
15蛋白质的复性：当变性因素除去后，变性蛋白质重新回复到天然结构的现象下载本文
